Proteínas

As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada e são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um número grande de moléculas de aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Quimicamente, os aminoácidos são constituídos por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). Alguns são formados também por enxofre (S). Uma proteína é um conjunto de no mínimo 100 aminoácidos, sendo os conjuntos menores denominados de polipeptídios. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural. Polímeros: são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores chamadas de monômeros. As proteínas, portanto, são polímeros de aminoácidos. As principais interações químicas que determinam a forma e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van der Waals, ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 

Assim, tem-se:

• Duas moléculas de aminoácidos = dipeptídeo
• Três moléculas de aminoácidos = tripeptídeo
• Muitas moléculas de aminoácidos = polipeptídeo

As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, algumas são solúveis em água, enquanto outras são solúveis ou em soluções aquosas diluídas de sais, ou em soluções aquosas de ácidos, ou em soluções aquosas de bases, produzindo sempre coloides. Elas são essenciais para o funcionamento das células vivas e, juntamente os glicídios e lipídios, constituem a alimentação básica dos animais. No organismo humano, durante a digestão, elas se hidrolisam cataliticamente no estômago sob a ação da pepsina (suco gástrico) e da tripsina (suco pancreático) e no intestino (duodeno) sob a ação da erepsina.

São encontrados 20 tipos diferentes de aminoácidos naturais classificados em:

 Essenciais: não são produzidos pelo organismo. Devem ser obtidos pela dieta alimentar.

 Não-Essenciais ou naturais: são sintetizados pelo organismo.
Vale-se salientar que ser ou não essencial depende da espécime avaliada.

Com relação à estrutura das proteínas, temos que considerar três aspectos: estrutura primária, estrutura secundária e estrutura terciária. 

• A estrutura primária refere-se à sequência dos aminoácidos no polipeptídio. Uma variação na sequência conduz a uma proteína diferente, com ação bioquímica diferente;
• A estrutura secundária refere-se ao enrolamento em forma de hélice mantido pelas pontes de hidrogênio. Como as pontes de hidrogênio são ligações fracas, um aquecimento pode provocar o rompimento dessas ligações, com isso, a proteína perde a sua ação biológica. Esse fenômeno, geralmente irreversível, é conhecido por desnaturação;
• Por fim, a estrutura terciária ou definitiva é definida como um emaranhado de dobras a partir da estrutura secundária; proteínas com diferentes sequências de aminoácidos terão, por conseguinte, uma estrutura terciária diferente.

Funções - Construção: reposição e crescimento celular - Ex.: queratina. - Reguladores: regulam o metabolismo (enzimas e hormônios). - Defesa: anticorpos

 Estrutura dos aminoácidos: todos apresentam um grupo amina, um grupo carboxila e um radical. São formadas sempre pelo mesmo número de aminoácidos na mesma sequência. Alterações que possam ocorrer nela em função do material genético (mutação) podem levar a mudanças na forma e função. As alterações podem ser causadas por aumento de temperatura levando a uma desnaturação que poderá ser reversível ou não.

 Ligação peptídica: união dos aminoácidos havendo liberação de uma molécula de água.

No organismo humano existem muitos tipos diferentes de proteínas, que executam as mais diversas funções. Mas, basicamente, esses compostos orgânicos podem ser agrupados em cinco grandes categorias, de acordo com sua função: estrutural, hormonal, nutritiva, enzimática e de defesa.

Função Estrutural: participam da estrutura dos tecidos.

Função Hormonal: muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos

Função Nutritiva: as proteínas servem como fontes de aminoácidos, que podem ser usados como fonte de energia na respiração.

Função Enzimática: enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. As enzimas sofrem desgastes durante as reações químicas que participam, mas não perdem aminoácidos durante o processo. A ligação da enzima com seu respectivo substrato tem elevada especificidade. Assim, alterações na forma tridimensional da enzima podem torná-la afuncional, porque impedem o encaixe de seu centro ativo ao substrato.São formadas por aminoácidos, porém, algumas delas podem conter também componentes não proteicos adicionais, como, por exemplo, carboidratos, lipídios, metais ou fosfatos. A ação enzimática sofre influência de fatores como temperatura e potencial de hidrogênio; variações nesses fatores alteram a funcionalidade enzimática. Em suma, pode-se dizer que as enzimas atuam como catalisadores orgânicos nas reações

Função de Defesa: existem células no organismo capazes de “reconhecer” a presença de proteínas não específicas, isto é, “estranhas” a ele. Essas proteínas “estranhas” são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos, o organismo produz proteínas de defesa, denominadas anticorpos. O anticorpo combina-se com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno – anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável por sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células do corpo

Enzimas: São substâncias proteicas que funcionam como biocatalizadores, induzindo reações químicas. Participa das reações químicas que ocorrem nos seres vivos, diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade das reações químicas sem, no entanto participar do produto final destas reações. As enzimas são específicas em relação a um substrato, desencadeando sempre o mesmo tipo de reação (Teoria da chave - fechadura). Alguns fatores influenciam atividade de uma enzima como a temperatura, o pH e a concentração do substrato (essência). Algumas enzimas são proteínas simples, constituídas apenas de cadeias polipeptídicas. Outras são proteínas conjugadas, constituídas de uma parte proteica, apoenzima, combinada a uma parte não proteica, cofator. Se o cofator for uma substância orgânica, recebe o nome de coenzima. Uma das principais enzimas são as lipases, que são enzimas que atuam sobre os lipídios.

Fatores que afetam a atividade enzimática

 Concentração do substrato: aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzima se achem “ocupadas”. A partir deste momento a velocidade da reação é máxima e constante.

 Concentração da enzima: aumentando a concentração de moléculas da enzima, a velocidade de reação aumenta desde que haja quantidade de substrato suficiente para receber as enzimas

 Temperatura: a velocidade de uma reação enzimática aumenta com a elevação da temperatura. Porém, a partir de determinada temperatura, a velocidade diminui.

 Grau de acidez (pH): as alterações de pH podem mudar a forma da enzima afetando seu funcionamento. Cada enzima tem um pH ótimo para o seu funcionamento, acima ou abaixo desse pH sua atividade diminui.

A inibição da ação da enzima pode ser reversível ou irreversível. Em um tipo de inibição reversível, a inibição competitiva da atividade enzimática, o inibidor compete como substrato pelo sítio ativo da enzima. O combate às bactérias patogênicas é feito a partir de substâncias (antibióticos) que têm efeito irreversível, ou seja, promovem a chamada inibição irreversível. Outra forma de inibição enzimática é a chamada inibição alostérica, em que o agente inibidor se liga a uma região da enzima diferente do seu sítio ativo, produzindo alterações estruturais na enzima impedindo seu funcionamento.

Além disso, as proteínas ainda podem atuam no transporte de substâncias.

Proteínas estruturais

Desnaturação

A forma de uma proteína é essencial para sua função. Portanto, quando uma proteína perde sua forma, geralmente, perde sua função. A modificação estrutural das proteínas ocasionadas por alta temperatura e pHs extremos recebe o nome de desnaturação. A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.